La vida se ha desarrollado durante más de miles de millones de años mediante la adopción de un entorno cambiante. Del mismo modo, las enzimas, proteínas que aceleran las reacciones bioquímicas (catalosis) en las células, se han adaptado a sus residencias de biología del huésped. Cada enzima tiene un límite de temperatura máxima, donde su funcionamiento está en su pico. Esto es alrededor de los humanos, es alrededor de la temperatura corporal normal (37 ° C). Desviar esta extensión ralentiza la actividad de las enzimas y finalmente se detiene. Sin embargo, algunos organismos, como las bacterias, crecen en el ambiente extremo, como las aguas termales de congelación o el agua polar. Estos extremistas tienen enzimas protegidas para trabajar en circunstancias difíciles.
Por ejemplo, las enzimas Thermo Felus, organismos de montaje en entornos de alta temperatura, son resistentes al calor y muestran una buena actividad catalica a altas temperaturas. Disminución significativa a bajas temperaturas. Por el contrario, las enzimas de mesófilas y cicro -fils, biología que viven en un ambiente moderado y frío, tienen una falta de termoestabilidad y muestran una alta actividad catalica a bajas temperaturas.
La evidencia muestra que las formas de la vida temprana eran archivos termo, que disminuyen gradualmente con bajas temperaturas con la frescura del suelo. Una capacidad enzimática de permanecer dinámica a bajas temperaturas se asocia con la flexibilidad de su estructura molecular. Sin embargo, los mecanismos moleculares exactos detrás de esta adaptación no están claros. Comprender cómo se han desarrollado las enzimas de biología termofélica para operar a bajas temperaturas no solo puede proporcionar información sobre los organismos evolutivos, sino que también ayuda con las enzimas de bioingeniería óptimas para diversas condiciones de temperatura.
Dado que las enzimas ancestrales ya no están allí, los científicos usan una técnica para estudiar su evolución, llamada reorganización de la continuidad ancestral (ASR). El ASR conecta la filogenática molecular con ingeniería genética y proteica para identificar el entorno genético o proteico de organismos extintos que utilizan entornos relacionados con el feelognetic de especies vidas. La 3-isopropilmalato deshidrogenasa (IPMDH), una enzima incluida en la bioquemasis de leucina (uno de los 20 aminoácidos proteinogénicos), es un gran candidato para la termostabilidad y la adaptación en frío debido a la historia de su evolución generalizada.
Para este propósito, un equipo de investigación encabezado por el profesor Satoshi Ekmanoma de la Universidad de Wesda, Japón, el profesor asistente Sota Yagi de la Universidad de Wesda, el Dr. Subrata Dasgapat e BIOS System Dynamics Research, del Centro Rico para Rican Tagi, del Centro Ricán. Buscaron su evolución desde las antiguas enzimas de los antepasados con las articulaciones termofelicas hasta la bacteria mesofílica. Exhibieron el frío Su estudio utilizando ASR fue publicado en línea en la revista Ciencia de proteínas El 19 de febrero de 2025.
“Reestructuramos 11 enzimas nativas intermedias, junto con la velocidad evolutiva que conecta a los últimos antepasados bacterianos ordinarios. Y E -colonía IPMDH (ECIPMDH)“” Explica la cuenta. “Después de eso, analizamos los cambios en la actividad de la enzima en cada fase evolutiva, especialmente a bajas temperaturas mejoradas.“
Vio un aumento significativo en la actividad del catalizador a 25 ° C, que gradualmente no siguió la muestra lineal. En cambio, los ancestros intermedios del quinto (ANC 05) y el sexto (ANC06) han sido dramáticos.
¿Cuál es la razón de este aumento repentino en el rendimiento enzimático?
Para encontrar el mecanismo molecular básico, los investigadores compararon la secuencia de aminoácidos de enzimas ancestrales y usaron meggenis impulsados por el sitio, una técnica que permite cambios precisos en el ajuste de ADN y proteínas. Identificaron las alternativas a tres aminoácidos principales, lo que aumentó significativamente la actividad de la actividad a 25ºC Sorprendentemente, estas variaciones han ocurrido lejos del sitio activo, lo que desafió la creencia previa de que la adaptación de la temperatura funciona principalmente al modificar el sitio activo.
La dinámica molecular de la dinámica reveló un cambio estructural importante entre ANC05 y ANC 06. Aunque el ANC 05 permaneció en forma abierta, el ANC 06 puede cerrar parcialmente, lo que puede reducir la energía de activación y aumentar el rendimiento enzimático a bajas temperaturas.
La transición ocurrió hace 2.5-2.1 mil millones de años, lo que está en línea con el gran evento de oxidación, lo que ha llevado a una disminución rápida en el metano ambiental y el enfriamiento global. Los investigadores sugieren que este cambio climático ha llevado la adaptación de la enzima a baja temperatura.
Identificación de los cambios clave que mejoran el rendimiento de la enzima, ASR proporciona información valiosa sobre cómo se desarrolló la vida en respuesta al entorno cambiante de la Tierra. “Se espera que la aplicación de este enfoque a varias enzimas tenga la evolución de la biología y sus enzimas en respuesta a la biología y sus enzimas en respuesta al cambio climático en los últimos cuatro mil millones de años.“Economía concluyó.
Más allá de la investigación básica, estos resultados pueden ayudar a los bioquímicos para las aplicaciones bioquímicas, farmacéuticas y de ciencias ambientales.
